文章摘要
甲啶铂与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究
Fluorescence Spectroscopy Study of the Interaction between Picoplatin and Bovine Serum Albumin
投稿时间:2019-07-17  
DOI:
中文关键词: 甲啶铂  牛血清白蛋白(BSA)  稳态荧光  时间分辨荧光  荧光寿命
英文关键词: picoplatin  bovine serum albumin(BSA)  steady-state fluorescence  time-resolved fluore- scence  fluorescence lifetime
基金项目:云南省科技计划项目(2016DH008,抗肿瘤新药仿制创新与成果转化核心技术平台)
作者单位E-mail
彭娟 昆明理工大学 材料科学与工程学院昆明 650093
昆明贵研药业有限公司昆明 650106 
 
丁浩 中国计量大学 光学与电子科技学院杭州 310018  
叶满萍 中国计量大学 光学与电子科技学院杭州 310018  
胡劲 昆明理工大学 材料科学与工程学院昆明 650093  
普绍平 昆明贵研药业有限公司昆明 650106 pushaoping@163.com 
丛艳伟 昆明贵研药业有限公司昆明 650106  
王应飞 昆明贵研药业有限公司昆明 650106  
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中文摘要:
      用稳态荧光光谱及时间分辨荧光技术研究水溶液中甲啶铂与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。加入甲啶铂后,BSA荧光发射峰从335 nm红移到337.5 nm,并伴随着荧光强度的猝灭,表明甲啶铂与BSA发生了相互作用;单指数拟合得到的荧光寿命结果证实,甲啶铂对BSA的猝灭为静态猝灭;荧光寿命的双指数拟合结果表明,BSA的内在荧光主要是由第212位和第134位的色氨酸残基贡献的,BSA中第212位色氨酸残基和苯丙氨酸残基可能是甲啶铂的靶向目标。
英文摘要:
      The interaction between picoplatin and bovine serum albumin (BSA) in aqueous solution was studied by steady-state fluorescence spectroscopy and time-resolved fluorescence techniques. With the introduction of picoplatin, the fluorescence emission peak of BSA redshifted from 335 nm to 337.5 nm, accompanied by the quenching of fluorescence intensity, indicating that there was interaction between picoplatin and BSA. The single exponential fitting of the fluorescence decay confirmed that the quenching of the BSA by picoplatin is static. The double exponential fitting of the fluorescence decay indicates that the intrinsic fluorescence of BSA is mainly contributed by the tryptophan (Trp) residues at the 212th and 134th positions. The 212th Trp residue and the phenylalanine (Phe) residue in BSA may be the targets of picoplatin.
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